近日，《细胞》在线发表了美国哈佛医学院Steven P. Gygi、Edward L. Huttlin等研究人员的合作成果。该研究通过双重蛋白质组规模的网络揭示了人类相互作用组的细胞特异性重塑。
通过亲和纯化质谱，研究人员创建了两个蛋白质组规模的细胞系特异性相互作用网络。第一个是BioPlex 3.0，它来自于293T细胞中10128种人类蛋白质(一半的蛋白质组)的亲和纯化，包括14586种蛋白质之间的118162种相互作用。第二个结果来自HCT116细胞中的5522次免疫沉淀。这些网络对相互作用组进行建模，该相互作用组的结构编码蛋白质功能、定位和复杂成员关系。跨细胞系的比较验证了数千种相互作用，并揭示了广泛的定制。
共享的相互作用驻留在核心复合物中，并涉及必需的蛋白质，而细胞特异性的相互作用则将这些复合物连接在一起，从而“搅乱”了每个细胞的相互作用基因组中的亚网络。共享功能的蛋白质之间相互作用，并随着蛋白质组的重塑产生每个细胞的表型。
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https://doi.org/10.1016/j.cell.2021.04.011
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