德国马克斯·普朗克分子生理学研究所Stefan Raunser团队揭示了脊椎动物骨骼肌中肌节组织的分子基础。这一研究成果近日在线发表于《细胞》。
通过电子冷冻断层扫描，研究人员确定了天然脊椎动物骨骼肌节的分子结构。结构重建揭示了A带、I带和Z盘中肌动蛋白和肌球蛋白的三维组织和相互作用的分子细节，并证明了α—肌动蛋白通过与6nm间隔形成双峰而交联了反平行肌动蛋白丝。
约为10埃分辨率的肌球蛋白、原肌球蛋白和肌动蛋白结构进一步揭示了“双头”肌球蛋白的两种构象，其中杠杆臂和轻链的灵活取向使肌球蛋白不仅可以与同一肌动蛋白丝相互作用，还可以与肌动蛋白丝相互作用，以及在两条肌动蛋白丝之间分裂。这些结果为脊椎动物骨骼肌的基本组织提供了新见解，并为肌肉疾病研究奠定了坚实的基础。
据了解，肌节是肌肉的产生力和承重的装置。有关肌节如何形成的精确分子图谱有助于理解它们在健康和疾病中的作用。
相关论文信息：
https://doi.org/10.1016/j.cell.2021.02.047
【版权声明】秉承互联网开放、包容的精神，化工网欢迎各方(自)媒体、机构转载、引用我们原创内容，但要严格注明来源化工网；同时，我们倡导尊重与保护知识产权，如发现本站文章存在版权问题，烦请将版权疑问、授权证明、版权证明、联系方式等，发邮件至info@netsun.com，我们将第一时间核实、处理。
